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淀粉酶

根據(jù)作用的方式可分為α-淀粉酶（EC3．2．1．1．）與β-淀粉酶（EC3．2．1．2．）。

　　（1）α-淀粉酶廣泛分布于動物（唾液、胰臟等）、植物（麥芽、山萮菜）及微生物。微生物的酶幾乎都是分泌性的。此酶以Ca2+為必需因子并作為穩(wěn)定因子，既作用于直鏈淀粉，亦作用于支鏈淀粉，無差別地切斷α－1，4-鏈。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急劇下降和碘反應(yīng)的消失，*終產(chǎn)物在分解直鏈淀粉時以麥芽糖為主，此外，還有麥芽三糖及少量葡萄糖。另一方面在分解支鏈淀粉時，除麥芽糖、葡萄糖外，還生成分支部分具有α-1，6-鍵的α-極限糊精。一般分解限度以葡萄糖為準(zhǔn)是35-50％，但在細(xì)菌的淀粉酶中，亦有呈現(xiàn)高達(dá)70％分解限度的（*終游離出葡萄糖）；

　　（2）β-淀粉酶與α-淀粉酶的不同點在于從非還原性末端逐次以麥芽糖為單位切斷α－1，4-葡聚糖鏈。主要見于高等植物中（大麥、小麥、甘薯、大豆等），但也有報告在細(xì)菌、牛乳、霉菌中存在。對于象直鏈淀粉那樣沒有分支的底物能完全分解得到麥芽糖和少量的葡萄糖。作用于支鏈淀粉或葡聚糖的時候，切斷至α－1，6-鍵的前面反應(yīng)就停止了，因此生成分子量比較大的極限糊精。從上述的α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用方式，分別提出α－1，4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α－1，4－glucan 4-glucanohydrolase）和 α－1， 4-葡聚糖-麥芽糖水解酶（α-1，4－glucan maltohydrolase）的名稱等而被使用。